هميوغلوبين لابد من قراءة هذا الموضوع انه مفيد جدا

ميوغلوبين[عدل]

https://ar.wikipedia.org/wiki/%D9%85%D9%8A%D9%88%D8%BA%D9%84%D9%88%D8%A8%D9%8A%D9%86

(بالتحويل من مايوجلوبين)

نموذج إهليجي للميوغلوبين

الميوغلوبين ^[1]ويسمى أيضا خضاب العضل وهو عبارةٌ عن نوعٍ من البروتينات يلازمه أكسجين و حديد ، يوجد على الأنسجة العضلية للفقاريات بصورةٍ عامّة ، و جميعالثديات بصورةٍ خاصّة . ^[2] ؛ صبغة تنفسية توجد في خلايا العضل للفقاريات واللافقاريات. وهذا البروتين مقترن موحودي، يحتوي على جزيء واحد من الهيم، موحد غير تكافؤي إلى سلسلة عديد الببتيد، تحتوي على 153 بقايا أحماض أمينية.شكله كروي،

لا يُعثر على الميوغلوبين إلّا في مجارى الدمِ في حالة الإصابةِ بالجروح ، و قد يستعان بها في حال وجودها في تشخيص بعض الأمور الطبيّة .^[3]

محتويات

  [أخف] 

• 1مقدمة
• 2اقرأ أيضا
• 3المراجع
• 4وصلات اضافية

مقدمة[عدل]

ميوغلوبين يمكنه البقاء كميوغلوبين مختزل (غير مؤكسد)،أو كأوكسهيموغلوبين (مؤكسد).^[4] وعندما يتأكسد الحديد، الذي ينتج هو الميثيموغلوبين يعمل كناقل ومخزن للاؤكسجين في العضل.^[5] ونادراً ما توجد أنواع مختلفة من الميوغلوبين عند الإنسان، حيث تحتل البدائل محل بقايا الأحماض الأمينية كنتيجة لطفرة , وفي إصابات الهرس، فإن الميوغلوبين، يتحرر من العضلات المصابة، وقد يظهر فيالبول (بيلة ميوغلوبينية)، لأنه يتصفى بالكبيبة، ويمكن أن يترسب في القنوات ويؤدي إلى رزام.^[6]

اقرأ أيضا[عدل]

• خضاب الدم

المراجع[عدل]

1. ^ ترجمة Myoglobin حسب المعجم الطبي الموحد
2. ^ Nelson, D. L.; Cox, M. M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (الطبعة 3rd). New York: Worth Publishers. صفحة 206. ISBN 0-7167-6203-X.
3. ^ Ordway GA, Garry DJ (September 2004). "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". J. Exp. Biol. 207 (Pt 20): 3441–6. doi:10.1242/jeb.01172. PMID 15339940.
4. ^ (U.S.) National Science Foundation: Protein Data Bank Chronology (Jan. 21, 2004). Retrieved 3.17.2010
5. ^ JC Kendrew, G Bodo, HM Dintzis, RG Parrish, H Wyckoff, and DC Phillips (1958). "A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis". Nature 181(4610): 662–6. Bibcode:1958Natur.181..662K. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261.
6. ^ The Nobel Prize in Chemistry 1962

وصلات اضافية[عدل]

• The Myoglobin Protein
• Protein Database featured molecule
• الوراثة المندلية البشرية عبر الإنترنت (OMIM) 160000 human genetics
• Which Cut Is Older? (It's a Trick Question) New York Times, February 21, 2006 article regarding meat industry use of carbon monoxide to keep meat looking red.
• Stores React to Meat Reports New York Times, March 1, 2006 article on the use of carbon monoxide to make meat appear fresh.
• Mirceta، S.؛ Signore، A. V.؛ Burns، J. M.؛ Cossins، A. R.؛ Campbell، K. L.؛ Berenbrink، M. (2013). "Evolution of Mammalian Diving Capacity Traced by Myoglobin Net Surface Charge". Science 340 (6138): 1234192. doi:10.1126/science.1234192. PMID 23766330.

ما هو الهيمو + غلوبين

هيموغلوبين[عدل]

تركيبة خضاب الدم, اللونين الأحمر والأرزق هما البروتين الذي يشكل خضاب الدم في حين ان اللون الأخضر هو مادة الحديد والتي تكون الهيم(Heme).

https://ar.wikipedia.org/wiki/%D9%87%D9%8A%D9%85%D9%88%D8%BA%D9%84%D9%88%D8%A8%D9%8A%D9%86

هيموغلوبين^[1] أو هيموجلوبين أو خضاب الدم أو اليحمور (بالإنجليزية: Haemoglobin) هو بروتين محمول داخل خلايا الدم الحمراء ويحتوي على ذرات الحديد. يلتقط الأوكسجينفي الرئتين ويسلّمه إلى الأنسجة للحفاظ على حياة الجسم. يتكون اليحمور من بروتينين متماثلين ملتصقين ببعضهما بعضا. يجب تواجد كِلا البروتينين ليستطيع اليحمور تحميل وإعطاء الأوكسجين لخلايا الجسم. أحد البروتينين يدعى ألفا، والآخر بيتا. قبل الولادة، لا يتم إنتاج بروتين بيتا. لكن يوجد بروتين أخر يحل مكانه يسمى غاما، وهو لا يوجد إلا في طور الجنين، ويعمل كبديل للبيتا حتى وقت الولادة.

مثل جميع البروتينات، مخطّطات تصنيع اليحمور مخزنة داخل الـ دنا (المادة التي تكون الجينات). الإنسان لديه، في العادة، أربعة جينات للتحكم بتصنيع بروتين ألفا (سلسلة ألفا). بينما يتحكم جينان آخران في تصنيع سلسلة البيتا. (يوجد إيضا جينين إضافيين للتحكم بإنتاج سلسلة غاما لدى الجنين). يتم إنتاج سلسلة ألفا وبيتا بنفس الكمية، على الرغم من العدد المختلف للجينات. ترتبط سلاسل البروتين تلك بخلايا الدم الحمراء النامية، وتبقى معا طيلة حياة خلية الدم الحمراء.

محتويات

  [أخف] 

• 1معدل تواجده الطبيعي
• 2خلايا الدم الحمراء
• 3إنتاج الهيموغلوبين
• 4تأثير بور
• 5المشاكل الوراثية
• 6مراجع
• 7اقرأ أيضا

معدل تواجده الطبيعي[عدل]

يعد قياس نسبة الهيموجلوبين فى الدم هى من أكثر أنواع تحاليل الدم التي يتم طلبها أنثاء إجراء تحليل عام للدم ، ومعدل الهيموجلوبين الطبيعي في الجسم يختلف من شخص لآخر حسب عمره وجنسه كما يلي:

• النسبة الطبيعيّة للرجال : من 13.5-17.5 جرام/ديسليتر.
• النسبة الطبيعيّة للإناث : من 12-16 جرام/ديسيلتر.
• النسبة الطبيعيّة للنساء الحوامل : من 11-12 جرام/ديسيلتر.
• النسبة الطبيعيّة للأطفال : من 11-16 جرام/ديسيلتر بشكل عام، ويقسّم إلى ثلاثة أقسام: الأطفال من 6أشهر-4سنوات أقل من 11 جرام/ديسلتير، الأطفال من 5-12سنة أكثر من 11.5 جرام/ديسيلتر، الأطفال من 12-16 جرام/ديسلتر.^[2]

خلايا الدم الحمراء[عدل]

تركيب الهيم ، وفي وسطه ذرة حديد Fe.

خلايا الدم الحمراء تتكوّن من جزئين. اليحمور في داخل الخلية على شكل سائل. وغشاء يحيط به مشكلا شكل الخلية الخارجي ويحوي اليحمور في الداخل. يمكن تمثيل الخلية ببالون ماءمطاطي. المطاط سيكون غشاء الخلية، والماء هو اليحمور. فصائل الدم المعروفة وهي، أي، بي، أو، وأي بي، هي خصائص الغشاء. بينما يكون اليحمور داخل الخلايا الحمراء متماثلا بين جميع أنواع الفصائل وعند جميع البشر. ويمكن تشبيه ذلك بأنفوخات (بالونات)الماء الملونة، فهنالك الأنفوخات ذات المطاط الأحمر وهنالك الأنفوخات ذات المطاط الأصفر وهكذا، وجميعها تحوي الماء.

إنتاج الهيموغلوبين[عدل]

يتطلّب إنتاج خضاب الدم أو الهيموغلوبين تنسيق إنتاج الهيم والجلوبين. الهيم Heme هي مَجْمُوْعَةٌ ضَميمَة prosthetic group بقوم بالمساعدة بالربط القابل للعكس للأوكسجين مع اليحمور. بينما الغلوبين Globin هو البروتين الذي يحيط ويحمي جزيئة الهيم. تتشكل أربعة سلاسل من الغلوبين (سلسلتا ألفا وسلسلتا بيتا) بصورة تشبه الديدان الملتفة. كل سلسلة من الجلوبين تحتوي مجموعة هيمي صغيرة. في مركز كل مجموعة هيمي توجد أيون ذرة الحديد (Fe). في الشكل الأول في الأعلى يظهر الجلوبين المكون من كل من سلسلتي البيتا باللون البرتقالي وسلسلتي الألفا الحمراء، بينما تظهر جزيئات الهيم باللون الأزرق.

تأثير بور[عدل]

قدرة اليحمور على إطلاق الأكسجين تتأثّر بقيمة مؤشر الحموضة وبتركيز ثاني أكسيد الكربون CO₂ ، وكذلك بالاختلافات في بيئة الرئتين الغنية بالأوكسجين وبيئة الأنسجة قليلة الأكسجين. تكون قيمة مؤشر الحموضة ( باهاء) في الأنسجة أقل إلى حد كبير (أكثر حامضية) من قيمتة الباهاء في الرئتين. يتم توليد البروتونات خلال التفاعل بين ثاني أكسيد الكربون والماء لتشكيل ثنائي الكربونات.

CO₂ + H₂O → H₂CO₃ → HCO₃^- + H⁺

هذه الحموضة المتزايدة تخدم غرضين. أولا، تضعف البروتونات الرابط بين اليحمور والأوكسجينِ، مما يسمح بإطلاق الأكسجين بصورة سهلة إلى الأنسجة. عند إطلاق ذرات الأكسجين الأربعة المرتبطة باليحمور، يرتبط اليحمور مع بروتونين. هذا يؤدي لدفع توازن التفاعل نحو الجانب الأيمن من المعادلة. هذا هو ما يعرف بتأثير بور، وهو حيوي في إزالة ثاني أكسيد الكربون لأن ثاني أكسيد الكربون لا يذوب في مجرى الدم. إنّ أيونات ثنائي الكربونات لها قابلية للذوبان أعلى بكثير، وعليه، يمكن إعادتها إلى الرئتين بعد ارتباطها باليحمور. إذا لم يستطع اليحمور امتصاص البروتونات الزائدة، سينتقل توازن التفاعل إلى يسار المعادلة، ولن يصبح في الإمكان التخلص من ثاني أكسيد الكربون.

في الرئتين، يعمل هذا التأثير بإتجاه عكسي. عند وجود تركيز عالي للأكسجين في الرئتين، فإن ارتباط البروتون يضعف. ويتم إطلاق البروتونات ، مما يؤدي إلى نقل توازن التفاعل إلى اليسار، مما يشكل ثاني أكسيد الكربون عديم الذوبان والّذي يطرد عن طريق الرئتين. اليحمور قليل البروتونات له ميل أكبر للإتحاد مع الأكسجين، وهكذا تستمر دورة نقل الأكسجين والتخلص من ثاني أكسيد الكربون مع الزفير.

المشاكل الوراثية[عدل]

كون تركيب اليحمور هو نفسه لدى جميع البشر، هو أمر ناتج عن كون الجينات التي تشفّر اليحمور متماثلة أيضا لدى جميع البشر. من حين لآخر، يتغير أحد الجينات لسبب أو لأخر من الأسباب التي يمكن أن تحدث في الطبيعة. هذه الطفرات في الجينات نادرة جداً. وبما ان الجينات يتم توريثها، فهذا يعني أن الجين الذي ينتج يحمورا شاذا لدى فرد معين، سينتقل إلى أطفاله. والأطفال سينتجون اليحمور الطافر والمماثل لذلك عند الوالد. معظم الطفرات التي تصيب جينات إنتاج اليحمور لا تسبب أي مشكلة. لكن طبعا أي تغير في البروتين سيغر سماته وسلوكه. أنواع الاضطرابات التي يمكن أن تنتج تتضمّن مرض الخلية المنجلية والتلاسيميا.

على الرغم من أن التغييراتِ التي تنتج اليحمور الشاذ نادرة، إلا أنه يوجد المئات من اليحمور الشاذ (أو «اليحمور المغاير»). هذا التغاير نتج خلال ملايين السنوات من التطور البشري. معظم اليحمور المغاير يعمل ويقوم بمهامه بصورة جيدة، ولا يمكن معرفة الإصابة به إلا من خلال فحص دنا حيث أنه لا أعراض جانبية له. بعض أنواع اليحمور الشاذ، لا يؤدي وظيفته بصورة اعتيادية ويمكن أن ينتج اضطرابات سريرية، مثل مرض الخلية المنجلية.

الجينات يمكن أن تصاب بضرر يؤدي إلى عدم قدرتها على إنتاج كميات طبيعية من اليحمور. في العادة، أحد مجموعات جينات اليحمور تتأثّرة، إما مجموعة جين ألفا أو مجموعة جين بيتا. على سبيل المثال، أحد جيني بيتا قد يخفق في إنتاج كمية طبيعية من بروتين سلسلة بيتا. وستكون جينات ألفا الأربعة تعمل على إنتاج كمية طبيعية من بروتين سلسلة ألفا. سيظهر عدم توازن في كمية بروتين سلسلة ألفا وبروتين سلسلة البيتا داخل الخلية. حيث سيكون هناك كمية من سلسلة ألفا أكثر من اللازم. عدم التوازن هذا يدعى التلاسيميا. في هذا المثال السابق، هو ستكون الحالة هي تلاسيميا بيتا، وذلك لكون جين سلسلة البيتا هو الذي أخفق.

مراجع[عدل]

Perutz, M. F., Hemoglobin Structure and Respiratory Transport, Scientific American, volume 239, number 6, December, 1978

1. ^ المعجم الطبي الموحد.
2. ^ http://mawdoo3.com/%D9%85%D8%A7_%D9%87%D9%88_%D9%85%D8%B9%D8%AF%D9%84_%D8%A7%D9%84%D9%87%D9%8A%D9%85%D9%88%D8%AC%D9%84%D9%88%D8%A8%D9%8A%D9%86_%D8%A7%D9%84%D8%B7%D8%A8%D9%8A%D8%B9%D9%8A

اقرأ أيضا